Proteins find a wide range of applications in the food industry, biochemistry, cosmetic and pharmaceutics. Especially in food systems, understanding the dynamic behavior of proteins stabilized by colloidal systems and proteins at interfaces is very important. In general, beta-lactoglobulin (β-LG) is a well-studied surface active globular whey protein. Due to its surface activity, its adsorption and thereby modifies the properties of interfaces. There is a number of factors which can change the kinetics and thermodynamics of adsorption, surface conformation and interfacial rheology of proteins, such as pH, ionic strength, temperature and chemical modification.Interfacial rheology is the field of science which studies the response of mobile two dimensional phases to deformation. In the studies related to this subject, it is investigated two dimensional forces as well as viscous and elastic forces. The main kinds of interface measurement methods are shearing and dilation rheology. Dilational deformation studies provide us with the dynamic behavior of the interfacial layer formation. Via shear deformation studies we gain information about the structure of interfacial layers.In this rheologic study, physicochemical properties of protein are investigated depending on the pH, the ionic power and the concentration of the β-LG solution. Generally, the increase in ionic strength increases the adsorption and increases viscoelastic behavior. In addition, the pH factor modifies the structure, orientation and conformation of the interface layers of the protein solution.The aim of this study is to the effect of pH and ionic strength at the water-air interface of nanoadsorption layers of β-LG protein. The viscoelastic behavior of the protein solutions studied is measured by time and deformation tests at various solution conditions to provide an overview of the interface properties.

Proteinler üzerine yapılan çalışmalar gıda teknolojisi, biyokimya, kozmetik, farmakoloji gibi çeşitli uygulamaları kapsamaktadır. Özellikle proteinler tarafından stabilize edilmiş kolloidal sistemler ve proteinlerin ara yüzeylerde dinamik davranışını anlamak gıda sistemlerinde çok önemlidir. Genel olarak, beta-laktoglobulin (β-LG) en çok çalışılan bir yüzey aktif globüler peynir altı suyu proteinidir. Yüzey aktifliği (amfifilik karakteri) nedeniyle adsorpsiyon ve ara yüzey özelliklerini değiştirir. Adsorpsiyonun termodinamiğini ve kinetiğini etkileyen, pH, iyonik kuvvet, sıcaklık ve kimyasal modifikasyon gibi proteinlerin yüzey konformasyonu ve ara yüzey reolojisini değiştirebilecek bir dizi faktör vardır.Ara yüzey reolojisi, hareketli iki boyutlu fazların deformasyona tepkilerini araştıran bilim alanıdır. Bu konuyla ilgili yapılan çalışmalarda, iki boyutlu gerilme kuvvetlerinin yanı sıra viskoz ve elastik kuvvetler incelenir. Ara yüzey ölçüm methodları dilatasyonel ve kayma reolojisi olarak ikiye ayrılır. Dilatasyonel reoloji ile deformasyon ve adsorpsiyon çalışmaları, ara yüzey tabakası oluşumunun dinamik davranışını inceler. Kayma reolojisi ise deformasyon ve ara yüzey tabakasının yapısı hakkında bilgi edinmemizi sağlar.Yapılan bu reolojik çalışmada pH, β-LG solüsyonun iyonik gücü ve hazırlanan çözeltinin konsantrasyonuna bağlı olarak proteinin fizikokimyasal özellikleri incelenmiştir. Genellikle iyonik gücün artması adsorpsyionu arttırır ve artan viskoelastik davranış göstermesini sağlar. Ayrıca pH faktörü, protein solüsyonun ara yüzey katmanlarının yapısını, oryantasyon ve konformasyonlarını değiştirmektedir. Bu çalışmanın amacı, β-LG proteinin nanoadsorpsiyon katmanlarının su-hava ara yüzeyinde pH ve iyonik güç etkisinin kayma reolojisi ile araştırmaktır. İncelenen protein solüsyonlarının viskoelastik davranışı, çeşitli çözelti koşullarında zaman ve deformasyon testleri ile ölçülerek ara yüzey özellikleri hakkında genel bilgi sağlamaktadır.