Tez detayları

İnsan eritrosit karbonik anhidraz I ve II izoenzimlerinin saflaştırılması için yeni afinite jellerinin hazırlanması ve yeni sentezlenen bazı sülfonamid türevlerinin bu izoenzimler üzerindeki inhibisyon kinetiklerinin incelenmesi = Preparation of new affinity gels from purification of carbonic anhydrase I and II isoenzymes from human erythrocytes and investigation of the inhibitory kinetics of newly sythetized sulfonamide derivatives on the isoenzymes

Yazarlar:

Şentürk, Murat

Yayıncı:

Atatürk Üniversitesi

Ana Başlıklar:

Kimya ve ilgili bilimler

Belge Tipi:

Tezler

Program Tipi:

Doktora (Phd)

Yayın Tarihi:

12/2008

Belge Dili:

Türkçe

Document ID (Org No.):

2000222371

Anahtar sözcükler:

Kimya

Özet

Carbonic anhydrase (CA) (E.C. 4.2.1.1) hydrates CO2 and converts it into HCO3- and H+ reversibly in almost all living organisms. It is aimed in this study to design new affinity gels different from which have been used so far. Sepharose 2B, 4B and 6B have been used as matrix, aniline as spacer arm and sulfonamide as ligand. Purification capacities of the affinity gels have been determined under different temperatures, pHs and ionic strengths.In the second part of the study, sulfamate derivatives of some salicylic acids and cyclohekzene epoxide have been synthesized. Finally, inhibitory effects of new-synthesized sulfamate derivatives on hCA I and hCAII, which have been purified by new gels, have been investigated. To this end, I50 and Ki constants and inhibition types have been determined for these substances.

Karbonik anhidraz (CA) (E.C. 4.2.1.1) enzimi, hemen hemen tüm canlılarda CO2'in hidratlanarak HCO3- ve H+'ya dönüşümünü tersinir olarak katalizleyen çok önemli bir enzimdir. Bu çalışmada, karbonik anhidraz izoenzimlerinin saflaştırılması için daha önceki araştırmacıların sentezlediklerinden farklı afinite jelleri hazırlanmıştır. Matriks olarak Sepharose 2B, 4B ve 6B; uzantı kolu olarak anilin ve ligand olarak sülfanilamid kullanılmıştır. Hazırlanan afinite jellerinin izoenzimleri saflaştırabilme kapasiteleri; farklı sıcaklık, pH ve iyonik şiddette belirlenmiştir.Çalışmanın ikinci kısmında bazı salisilik asit türevlerinin sülfamat türevleri ile siklohekzen epoksitin sülfamat türevi sentezlenmiştir. Son olarak, sentezlenen yeni sülfamat türevlerinin, hCA I ve hCA II izoenzimleri üzerindeki inhibisyon etkileri incelenmiştir. Bu amaçla enzim aktiviteleri üzerine inhibisyon etkisi gösteren bu maddeler için I50 değerleri ve Ki sabitleri bulunarak inhibisyon tipleri tespit edilmiştir.

Tez detayları

Yazarlar: Şentürk, Murat

Yayıncı: Atatürk Üniversitesi

Ana Başlıklar: Kimya ve ilgili bilimler

Belge Tipi: Tezler

Program Tipi: Doktora (Phd)

Yayın Tarihi: 12/2008

Belge Dili: Türkçe

Document ID (Org No.): 2000222371