Being at the center of most metabolic pathways and also one of the best known pathways, the glycolytic pathway has been of interest to modeling studies. This study is composed of our attempts to model ethanolic fermentation by yeast through kinetic equations of glycolytic steps and its branches. Model was based totally on experimentally measured kinetics of enzymes and transport steps, either obtained in this study or from the literature.Effect of ethanol on enzyme activities was tested in the range of ethanol 0 to 20 percent in assay mixture. All enzymes were inhibited by ethanol to some degree and these inhibitions started at different ethanol concentrations, the least affected being the pyruvate kinase and the most inhibited ones being glycerol-3-phosphate dehydrogenase, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, phosphoglucokinase, and alcohol dehydrogenase (forward). Effect of temperature on the activities of enzymes was tested within 10-30 degrees with five degrees of increments. Activation energies of enzymes were calculated using the Arrhenius equation. Activation energies of upper part of the glycolysis and the glycerol branch (glycerol-3-phosphate dehydrogenase) were relatively higher than that of lower part enzymes as well as the ethanol branch (alcohol dehydrogenase).Results obtained from these in vitro studies were incorporated into the model as mathematical relations. Model output thus obtained was compared with results of experiments conducted at several temperatures and initial ethanol concentrations. Model could estimate general trend in ethanolic fermentation that fermentation is inhibited by increasing concentrations of ethanol. Decrease in glycerol yields at lower temperatures was also estimated by the model. However, model did not fit exactly to experimental results, especially at low temperature and high ethanol concentrations. This could be attributed to stress responses of cells under these conditions, which are not considered in the model.

Birçok metabolik izyolunun merkezinde olması ve en çok bilinen izyollarından biri olması nedeniyle glikolitik izyolunun modellenmesi ilgi çekmektedir. Bu çalışma, glikolitik izyolu ve dallanmalarının kinetik denklemlerini kullanarak mayanın etil alkol fermantasyonunun modellenmesi ile ilgili çalışmalarımızı içermektedir. Model, bu çalışmada veya literatürden elde edilen, deneysel olarak ölçülmüş enzim ve taşınım kinetiklerine dayanmaktadır.Etil alkolün enzim faaliyetlerine etkisi, tepkime ortamında yüzde 0-20 etil alkol ile test edildi. Bütün enzimler etil alkol ile bir dereceye kadar baskılandı. Bu baskılama her enzim için farklı derişimde başladı, en az etkilenen pürivat kinaz, en çok etkilenenler ise gliserol-3-fosfat dehidrogenaz, gliseraldehit-3-fosfat dehidrogenaz, fosfogliko kinaz ve alkol dehidrogenaz (ileri tepki) oldu. Sıcaklığın enzim aktivitesi üzerine etkisi 10-30 derece arası sıcaklıkta beş derece artırım ile test edildi. Enzimlerin aktivasyon enerjileri Arrhenius denklemi kullanılarak hesaplandı. Yukarı glikoliz ve gliserol dallanmasının (gliserol-3-fosfat dehidrogenaz) aktivasyon enerjilerinin alt tarafdakiler ve etil alkol ayrımındakinden (alkol dehdrogenaz) daha yüksek olduğu görüldü.Bu in vitro çalışmalardan elde edilen sonuçlar matematiksel bağıntılar halinde modele yerleştirildi. Bu şekilde elde edilen model çıktıları, çeşitli sıcaklık ve etil alkol derişimlerinde gerçekleştirilen fermantasyonlar ile karşılaştırıldı. Model alkol fermantasyonlarında genel olarak görülen, fermantasyonun etil alkol birikmesi ile baskılanmasını tahmin edebildi. Düşük sıcaklıklarda daha az gliserol verimi görülmesi de model tarafından tahmin edilebildi. Ancak; özellikle yüksek başlangıç etil alkol derişimlerinde ve düşük sıcaklıklarda model sonuçları deneysel sonuçlara tam olarak uymadı. Bu durum modellemede dikkate alınmamış olan, hücrelerin bu şartlarda oluşan stres tepkilerine bağlanabilir.