Tez detayları

Kırmızı pancarın çözünür proteinlerinin ayrıştırılması ve saflaştırılması: III-o/o 60-65 amonyum sülfat doygunluğunda çöktürülmüş fraksiyon proteinleri

Yazarlar:

Günel, Aslihan

Yayıncı:

Marmara Üniversitesi

Ana Başlıklar:

Biyokimya | Kimya ve ilgili bilimler

Belge Tipi:

Tezler

Program Tipi:

Yüksek Lisans

Yayın Tarihi:

12/1995

Belge Dili:

Türkçe

Document ID (Org No.):

2000341809

Anahtar sözcükler:

Özet

In this study, the soluble proteins of hematopoietic red beet juice (Beta vulgaris L. Subsp. rapa /.rubra) were precipitated by sixty and sixty-five percent ammonium sulpfate saturation and were separated by electrophoresis under native (Davis disc gel electrophoresis) and denaturating (Laemli- SDS- slab gel electrophoresis) conditions. Davis disc gel electrophoresis displayed four bands and Laemli SDS slab gel electrophoresis displayed 12 bands with molecular weights 59.0 kDa, 55.0 kDa, 51.0 kDa, 49.0 kDa, 47.0 kDa, 46.0 kDa, 40.0 kDa, 36.5 kDa, 32.0 kDa, 27.5 kDa, 20.0 kDa, and 17.5 kDa. The fourth band which migrated fastest in Davis PAGE was excised and recovered by precipitation. This protein exhibited two polypeptides by Laemli- SDS- PAGE and the molecular weights of these polypeptides were 55.0 kDa and 47.0 kDa respectively. The N-terminal amino acids of the polypeptides analyzed by dansyl chloride method revealed two amino acids (Triptophan and Aspartic acid or Serin). Thus coiifirming the presence of two polypeptide chains. Carbohydrate analysis of the isolated proteins showed the presence of two different carbohydrate groups or carbohydrate derivatives. In conclusion the protein isolated from band four is identified as a glycoprotein with two polypeptide chains.

Hematopoetik etkili kırmızı pancar (Beta vulgaris L. Subsp. rapa f. rubra) suyundaki % 60-65 amonyum sülfat doygunluğunda çöken proteinler Davis- PAGE (4 bant) ve Laemli SDS - PAGE ile (12 bant 59.0 kDa, 55.0 kDa, 51.0 kDa, 49.0 kDa, 47.0 kDa, 46.0 kDa, 40.0 kDa, 36.5 kDa, 32.0 kDa, 27.5 kDa, 20.0 kDa, ve 17.5 kDa, moleküler ağırlıklı) ayrılmıştır. Preparatif Davis-PAGE'te en hızlı yürüyen protein (Bant IV) izole edilerek Laemli SDS-PAGE ile bu proteinin 55.0 kDa ve 47.0 kDa'lık iki polipeptidten oluştuğu saptanmıştır. Dansil klorür yöntemiyle N-terminal amino asit tayini de iki N-terminal amino asit varlığım [(Triptofan ve Aspartik asit (veya Serin)] gösterdiğinden proteinin iki polipeptidten oluştuğu doğrulanmıştır. Bant IV proteininin karbohidrat testi proteinde iki farklı karbohidrat (veya karbohidrat türevi) varlığını göstermiştir. %60-65 amonyum sülfat doygun luğunda çöken proteinlerden saflaştınlan disk jel elektroforezinde en hızlı yürüyen Bant IV proteini iki polipeptidli bir glikoprotein olarak tanımlanmıştır.

Tez detayları

Kırmızı pancarın çözünür proteinlerinin ayrıştırılması ve saflaştırılması: III-o/o 60-65 amonyum sülfat doygunluğunda çöktürülmüş fraksiyon proteinleri

Yazarlar: Günel, Aslihan

Yayıncı: Marmara Üniversitesi

Ana Başlıklar: Biyokimya | Kimya ve ilgili bilimler

Belge Tipi: Tezler

Program Tipi: Yüksek Lisans

Yayın Tarihi: 12/1995

Belge Dili: Türkçe

Document ID (Org No.): 2000341809