The two parts of spidroin structure of spider silk namely; amorph and crystaline forms have been investigated by quantum chemical calculations and vibrational spectroscopic techniques in this study. The amorph parts consist of tripeptides (GGA, GGL, GGR, GGY ve GGQ) and pentapeptides in the form of GPGXaXb (GPGGA, GPGGS, GPGGY ve GPGQQ). The crystaline parts, on the other hand, consist of polymeric structure in the form of polyalanine and polyglycylalanine chains. Theoretical calculations of peptides in neutral and zwitterionic forms in gas and solvent phases have been performed by using the methods DFT/B3LYP, O3LYP, X3LYP and B3PW91 with 6-31G(d) basis set. GGX tripeptides in the form of 310-helix and GPGXaXb pentapeptides in the form of β-spiral II in spider silk structure were calculated. The calculations showed that neutral and zwitterionic structures are found to be less stable than the forms obtained from conformer analyses. Therefore, 310-helix and β-spiral II structures were enlarged to dimeric, trimeric and tetrameric units and calculated in chain forms. It was observed from the calculations that the chain gained stability by enlarging between nth and (n+2)th units depending on the intramolecular H bondings. The highest intra molecular charge transfers were obtained on peptide bonds (N→C=O) and C-termini (O→C=O) parts through NBO analysis. It was observed that H-bondings formed between amine hidrogen and carbonyl oxygene (N-H•••O=C) in weak or medium strength caused big changes on the vibrational wave numbers related to these parts. The PED table show differences in the frequencies reflecting both neutral and zwitterionic structures, since N-termini parts are in -NH2 form when it is neutral and (NH3)+ form in zwitterionic forms, C-terminin parts are in -COOH form when it is neutral and -COO- form when it is zwitterionic structure. The Normal Coordinate Analysis was performed for each peptide unit and polymeric stuctures and the effect of intramolecular H-bondings to the vibrational spectra were discussed. Correlation graphs of theoretical vs. experimental vibrational frequencies were drawn and the correlation coefficients (R2) were found to be 0.9997 (the mean value) and change between 0.9993-0.9999 values. The min relative % error for all the peptides were obtained as 1.10 with B3LYP and the max relative % error for all the peptides were calculated as 2.45 with O3LYP method. The vibrational frequencies in the experimental IR and Raman spectra of spider silk were elucidated by means of PED obtained from the calculations and discussed with the literature values.Keywords: Spider silk, Peptide bond, Seconder structure, DFT, Normal Coordinate Analysis, IR, Raman.

Bu çalışmada, örümcek ipeği spidrion yapısının amorf kısmını oluşturan GGX yapılı tripeptitlerin (GGA, GGL, GGR, GGY ve GGQ), GPGXaXb yapılı pentapeptitlerin (GPGGA, GPGGS, GPGGY ve GPGQQ) ve kristal kısmını oluşturan polimerik yapıların (polialanin ve poliglisilalanin) kuantum kimyasal ve titreşim spektroskopik incelemesi yapılmıştır. Peptitlerin nötr ve zwitteriyonik hallerinin sırasıyla gaz fazında ve çözücü ortamında DFT/B3LYP, O3LYP, X3LYP ve B3PW91 metotlarıyla ve 6-31G(d) taban setiyle hesaplamaları yapılmıştır. Örümcek ipeğinde, 310-heliks yapısında bulunan GGX tripeptitlerinin ve β-kıvrılma II yapısında bulunan GPGXaXb pentapeptitlerinin hesaplamaları yapılmıştır. Ancak bu yapıların, nötr ve zwitteriyonik yapılar için konformer analizinden elde edilen kararlı yapılardan daha az kararlı oldukları görülmüştür. Bu nedenle, 310-heliks ve β-kıvrılma II yapılarının dimer, trimer ve tetramer birimlerine kadar büyütülen zincir yapılarının da hesaplamaları yapılmış, zincir büyüdükçe n. birim ile (n+2). birim arasında oluşan molekül içi hidrojen bağlarının bu yapılara kararlılık kazandırdığı gözlenmiştir. NBO analizi sonucu, molekül içi en yüksek yük aktarımlarının peptit bağlarında (N→C=O) ve karbon sonlanma kısmında (O→C=O) olduğu belirlenmiştir. Tüm peptitlerdeki amin hidrojeni ile karbonil oksijeni (N-H•••O=C) arasında oluşan, orta ve zayıf kuvvetteki hidrojen bağlarının bu kısımlara ait titreşim frekanslarında büyük değişimlere sebep olduğu belirlenmiştir. Azot sonlama kısmı nötr yapıda -NH2, zwitteriyonik yapıda (NH3)+ şeklinde, karbon sonlanma kısmında ise nötr yapıda -COOH, zwitteriyonik yapıda -COO- şeklinde olduğundan peptitlerin nötr ve zwitteriyonik yapılarına ait PED dağılımları farklılık göstermekte, deneysel spektrumlarda her iki yapıya ait pikler bulunmaktadır. Her bir peptit birimi ve polimer yapılarının normal koordinat analizi (NKA) yapılmış ve oluşan molekül içi bağların titreşim spektrumundaki etkileri yorumlanmıştır. Hesaplanan titreşim frekanslarıyla deneysel frekansları arasında korelasyon grafikleri çizilmiş ve korelasyon katsayısı (R2) değerleri 0,9993-0,9999 aralığında değiştiği ve ortalaması 0,9997 olarak hesaplanmıştır. En düşük % bağıl hata değeri (1,10) B3LYP ile, en yüksek % bağıl hata değeri (2,45) ise O3LYP metodu ile elde edilmiştir. Örümcek ipeğinin deneysel IR ve Raman spektrumlarındaki frekanslar hesaplama sonucu elde edilen PED yardımıyla bilinmeyen bandları aydınlatılmış ve literatürde bulunan değerlerle karşılaştırılıp yorumlanmıştır. Anahtar Sözcükler: Örümcek ipeği, Peptit bağı, İkincil yapı, DFT, Normal Koordinat Analizi, IR, Raman.