Mass spectrometry is the tool of choice during most of the proteomics studies to get amino acid sequence. However, unambiguously identifying amino acid sequence from mass spectra is not easy and straight forward task. Deeper understanding is needed to support both existing knowledge and develop newer models on dissociation patterns of protonated peptides will help to improve efficiency of current algorithms used in peptide identification.In this study, the structures of b3+ ions and their neutral forms were investigated by using computational methods. First, potential energy surface of b ions are scanned using molecular dynamics simulations and conformer samples are collected. Then, in order to reduce number of conformers, principal coordinate analysis was applied to find and select different structures within the sample. Selected conformers were optimized using density functional theory calculations. Proton affinities of b ions are determined by the energy difference between most stable conformers of the positively charged and neutral peptide fragments. Different amino acids were used to understand the role of side chain of amino acids on both structures and proton affinities of b3+ ions, XA2+ where X=N, H, C, Y, D, L and F. The results showed that, a b3+ ion prefers to have linear oxazolone structure. However, in their neutral states, cyclic structures are relatively far more stable than linear isomers. Histidine display different behavior than other amino acids. Side chain of histidine holds protons and forms stable structures. The energies of cyclic and linear isomers of His containing b ions are close to each other. Histidine containing peptide fragments have larger proton affinity comparing to others. Difference of proton affinities between linear and cyclic conformers varies based on amino acid used. This difference is lower than 10kcal/mol in histidine, asparagine and aspartic acid containing peptide fragments. There is no dramatic position preference of the X-amino acid for the N- or C- terminals or middle position with the exception of Asn and Asp (unlike the center) and His which likes to be at C-terminal .

Proteinlerin amino asit dizisini elde etmek için kütle spektrometresi sıklıkla kullanılsn bir yöntemdir. Fakat kütle spectrumlarından amino asit dizisini net bir şekilde belirlemek zordur. Peptidlerin kimliklerinin saptanması için kullanılan algoritmaların verimini arttırmak adına protonlanmış peptidlerin gas fazındaki kimyasal özelliklerinin araştırılması ve belirlenmesi gerekmektedir. Bu tez çalışması b3+ iyonları ve bunların nötr hallerinin hesapsal yöntemlerle incelenmesini amaçlamaktadır. İlk olarak bu iyonların potensiyel enerji yüzeylerini taranmış ve örnekler toplanmıştır. Daha sonra temel bileşen analizi kullanılarak toplanan örnekler içersinden yapısal olarak farklılık gösteren isomerler belirlenmiştir. Akabinde bu isomerler kuantum hesaplamalarıyla optimize edilmiş ve sıfır noktası düzeltmesi uygulanıp yük dağılımları hesaplanmıştır. En kararlı positif ve nötr isomerlerin enerjileri kullanılarak proton alma istekleri hesaplanmıştır. Bu çalışmada farklı amino asitlerin b3+ iyonlarının yapılarına ve proton alma isteklerine olan etkisini incelemek için, X=N, H ,C ,Y ,D ,L ve F olmak üzere XA2+ peptit parçaları kullanıldı. Sonuçların gösterdiğine göre b3+ iyonları oxazolone yapısında olmayı tercih ediyor. Ancak yüksüz parçacıklarda ise halkalı yapılar doğrusal yapılara göre çok daha kararlı. Histidin diğer amino asitlerden farklı bir davranış sergiliyor ve yan zinciri protonları tutarak kararlı yapılar oluşturuyor. Histidin içeren peptit parçaları daha yüksek proton alma isteğine sahip oldukları gibi halkalı ve doğrusal yapıları arasında büyük enerji farkları bulunmuyor. Halkalı ve doğrusal yapılar arasındaki enerji farklı kullanılan amino aside göre değişim gösteriyor. Bu fark histidin, aspartic asit ve asparajin içeren peptit parçalarında 10kcal/mol'den az. Ayrıca doğrusal yapılar için, kullanılan amino asidin peptit parçasının C ya da N ucunda veya ortada olması önemli bir fark yaratmazken asparajin ve aspartic asit ortada histidine ise C ucuna yakın olmayı tercih ediyor.