Alcohol Dehydrogenase from Sheep Liver: Purification, Characterization and Impacts of Some Antibiotics

Yeliz DEMİR; Bülent ŞENGÜL; Bülent ERGUN; Şükrü BEYDEMİR

Makale detayları

Alcohol Dehydrogenase from Sheep Liver: Purification, Characterization and Impacts of Some Antibiotics

Yazarlar:

Yeliz DEMİR | Bülent ŞENGÜL | Bülent ERGUN | Şükrü BEYDEMİR

Yayıncı:

Igdir University

Dergi:

Journal of the Institute of Science and Technology 2017 Vol.7 Issue 3, pp.151-160

Belge Tipi:

Makale

Yayın Tarihi:

9/2017

Belge Dili:

İngilizce

Document ID (Org No.):

2000466380

Sıklık:

Üç Aylık

eISSN:

2536-4618

Özet:

 


Alcohol dehydrogenase (ADH) is a dimeric enzyme in which each subunit of the enzyme has a Zn2+ metal-containing catalytic domain and a cofactor-binding domain. This enzyme converts the alcohol to aldehyde. The present article focuses on the purification, characterization and in vitro effects of some antibiotics on alcohol dehydrogenase from sheep liver. ADH was purified with specific activity of 0.5 U/mg proteins and approximately 52.03-fold from sheep liver by DEAE-Sephadex A-50 ion exchange chromatography and gel filtration on Sephadex G-100. The subunit and the natural molecular weights of the enzyme were determined by gel filtration and SDSPAGE 38.16 kDa and 80.49 kDa, respectively. The optimum ionic strenght, temperature and pH of ADH were found 400 mM, 40 °C and 10.5, respectively. The inhibitory effects of the antibiotics were tested at various concentrations. IC50 values for kanamycin sulfate, amikacin sulfate, gentamicin, lincomycin, and clindamycin were found to be 43.31, 36.47, 20.38, 18.73 and 1.31 mM, respectively

.

 


Alkol dehidrogenaz (ADH), her bir alt biriminin bir Zn2+ metal içeren katalitik alana ve bir kofaktör bağlama alanına sahip olduğu dimerik bir enzimdir. Bu enzim, alkolü, aldehide dönüştürür. Bu makale koyun karaciğerinden alkol dehidrogenazın saﬂaştırılması, karakterizasyonu enzimin aktivitesi üzerine bazı antibiyotiklerin in vitro ekilerine odaklanmaktadır. ADH, DEAE-Sephadex A-50 iyon değişim kromatografsi ve Sephadex G-100 jel fltrasyon kromatografsi vasıtasıyla koyun karaciğerinden 0.5 U mg-1 protein spesifk aktivite ve yaklaşık olarak 52.03-kat saﬂaştırıldı. Enzimin alt birim ve doğal hallerinin molekül kütleleri jel fltrasyon kromatografsi ve SDS-PAGE ile sırasıyla 38.16 kDa ve 80.49 kDa olarak belirlendi. ADH’ın optimum iyonik şiddeti, sıcaklığı ve pH’sı sırasıyla 400 mM, 40°C ve 10.5 idi. Antibiyotiklerin inhibitor etkileri çeşitli konsantrasyonlarda denendi. Kanamisin sülfat, amikasin sülfat, gentamisin, linkomisin ve klindamisin için IC50 değerleri sırasıyla, 43.31, 36.47, 20.38, 18.73 ve 1.31 mM olarak bulundu. 


.

Makale detayları

Alcohol Dehydrogenase from Sheep Liver: Purification, Characterization and Impacts of Some Antibiotics

Yazarlar: Yeliz DEMİR | Bülent ŞENGÜL | Bülent ERGUN | Şükrü BEYDEMİR

Yayıncı: Igdir University

Dergi: Journal of the Institute of Science and Technology 2017 Vol.7 Issue 3, pp.151-160

Belge Tipi: Makale

Yayın Tarihi: 9/2017

Belge Dili: İngilizce

Document ID (Org No.): 2000466380

Sıklık: Üç Aylık

eISSN: 2536-4618

Sayı

Yazarlar:

Yeliz DEMİR | Bülent ŞENGÜL | Bülent ERGUN | Şükrü BEYDEMİR

Yayıncı:

Igdir University

Dergi:

Journal of the Institute of Science and Technology 2017 Vol.7 Issue 3, pp.151-160

Belge Tipi:

Makale

Yayın Tarihi:

9/2017

Belge Dili:

İngilizce

Document ID (Org No.):

2000466380

Sıklık:

Üç Aylık

eISSN:

2536-4618